lgg2ab是什么抗体（lg和ab的不同点）

lg和ab的不同点

体相似的球蛋白，免疫球蛋白。Ig具有抗体活性或化学结构上与抗体相似的球蛋白是一类重要的免疫效应分子，多数为丙种球蛋白，由两条相同的轻链和两条相同的重链所组成，在体内以两种形式存在可溶性免疫球蛋白存在于体液中，具抗体活性参与体液免疫膜型免疫球蛋白是B细胞抗原受体。Ab能与相应抗原(表位)特异性结合的具有免疫功能的球蛋白，可以认为抗体是一部分免疫球蛋白。

抗体是由哪个生物组织产生的

抗体（英语：antibody），是一种由浆细胞（效应B细胞）分泌，被免疫系统用来鉴别与中和外来物质如细菌、病毒等的大型Y形蛋白质，仅被发现存在于脊椎动物的血液等体液中，及其B细胞的细胞膜表面 。抗体能识别特定外来物的一个独特特征，该外来目标被称为抗原。抗体的特性和功能一、IgGIgG于出生后3个月开始合成，3～5岁接近成人水平。IgG是血清和体液中含量最高的抗体，占血清总Ig的75%～80%。人lgG有4个亚类，根据其在血清中浓度的高低排序，分别为IgG1、IgG2、IgG3、IgG4。IgG的半衰期为20～23天，是再次免疫应答产生的主要抗体，其亲和力高，在体内分布广泛，具有重要的免疫效应，是机体抗感染的“主力军”。IgG1、IgG2和IgG3可以穿过胎盘屏障，在新生儿抗感染免疫中起重要作用。IgG1、lgG2和IgG3能通过经典途径活化补体，并可与巨噬细胞、NK细胞表面Fc受体结合，发挥调理作用、ADCC作用等；人IgGl、IgG2和IgG4可通过其Fc段与葡萄球菌蛋白A(SPA)结合，借此可纯化抗体，并用于免疫诊断。某些自身抗体如抗甲状腺球蛋白抗体、抗核抗体，以及引起Ⅱ、Ⅲ型超敏反应的抗体也属于IgG 。二、IgMIgM占血清Ig总量的5%～10%，血清浓度约为1mg/ml。单体IgM以膜结合型表达于B细胞表面，构成B细胞抗原受体，只表达mlgM是未成熟B细胞的标志。分泌型IgM为五聚体，是分子量最大的Ig，沉降系数为19S，称为巨球蛋白(macroglobulin)，一般不能通过血管壁，主要存在于血液中。五聚体IgM含有10个Fab段，具有很强的抗原结合能力；含有5个Fc段，比IgG更易激活补体。天然血型抗体为IgM，血型不匹配的输血，可导致严重的溶血反应。IgM是个体发育过程中最早合成和分泌的抗体，在胚胎发育晚期的胎儿即能产生IgM，故脐带血lgM升高提示胎儿有宫内感染(如风疹病毒或巨细胞病毒等感染)。IgM也是初次体液免疫应答中最早出现的抗体，是机体抗感染免疫的“先头部队”；血清中IgM升高，提示新近发生感染，可用于感染的早期诊断 。三、IgAIgA分为两型：血清型为单体，主要存在于血清中，仅占血清Ig总量的10%～15%；分泌型IgA(secretory IgA，SIgA)为二聚体，由J链连接，含内皮细胞合成的分泌片，经分泌性上皮细胞分泌至外分泌液中。SIgA合成和分泌的部位在肠道、呼吸道、乳腺、唾液腺和泪腺，因此主要存在于胃肠道和支气管分泌液、初乳、唾液和泪液。SIgA是外分泌液中主要的抗体类别，参与黏膜局部免疫，通过与相应病原微生物结合，阻止病原体黏附到细胞表面，在局部抗感染中发挥重要作用。SIgA在黏膜表面也有中和毒素的作用。新生儿易患呼吸道、胃肠道感染可能与IgA合成不足有关。婴儿可从母亲初乳中获得SIgA，这是一种重要的自然被动免疫过程 。四、IgD正常人血清lgD浓度很低，仪占血清Ig总量的0.2%。IgD可在个体发育的任何时间产生。5类lg中，IgD的铰链区最长，易被蛋白酶水解，故其半衰期很短(仅3天)。lgD分为两型：血清型IgD的生物学功能尚不清楚；膜结合型IgD(mlgD)构成BCR，是B细胞分化发育成熟的标志，未成熟B细胞仅表达mlgM，成熟B细胞可同时表达mlgM和mIgD，称为初始B细胞(naive B cell)。活化的B细胞或记忆性B细胞表面的mlgD会逐渐消失 。五、IgEIgE是正常人血清中含量最少的Ig，血清浓度极低，约为5×10-5mg/ml。IgE主要由黏膜下淋巴组织中的浆细胞分泌。其重要特征为糖含量较高。IgE为亲细胞抗体，其CH2和CH3结构域可与肥大细胞和嗜碱性粒细胞上的IgE高亲和力Fc受体结合，引起I型超敏反应。此外，IgE与机体的抗寄生虫免疫相关

抗体（免疫细胞分泌免疫物质）详细资料大全

抗体（antibody）是指机体由于抗原的 *** 而产生的具有保护作用的蛋白质。它（免疫球蛋白不仅仅只是抗体）是一种由浆细胞（效应B细胞）分泌，被免疫系统用来鉴别与中和外来物质如细菌、病毒等的大型Y形蛋白质，仅被发现存在于脊椎动物的血液等体液中，及其B细胞的细胞膜表面。抗体能识别特定外来物的一个独特特征，该外来目标被称为抗原。

基本介绍

• 中文名 ：抗体
• 外文名 ：antibody
• 性质 ：免疫球蛋白
• 分布 ：脊椎动物的血清等体液中
• 产生细胞 ：浆细胞（效应B细胞）
• 构成 ：以免疫球蛋白为主

介绍,命名,抗体的结构,主要功能,特性和功能,多克隆单克隆,多克隆抗体,单克隆抗体,抗体的多样性,抗体规律,

介绍

抗体是一类能与抗原特异性结合的免疫球蛋白。抗体按其反应形式分为凝集素、沉降素、抗毒素、溶解素、调理素、中和抗体、补体结合抗体等。按抗体产生的来源分为正常抗体(天然抗体)，如血型ABO型中的抗A和抗B的抗体，和免疫抗体如抗微生物的抗体。按反应抗原的来源分为异种抗体，异嗜性抗体，同种抗体和自身抗体。按抗原反应的凝集状态分为完全抗体IgM和不完全抗体IgG等。抗体在医疗实践中套用甚为广泛。如用于疾病的预防、诊断和治疗方面都有一定的作用。临床上用丙种球蛋白预防病毒性肝炎、麻疹、风疹等，国际上用抗Rh免疫球蛋白预防因Rh血型不合引起的溶血症。诊断上如类风湿因子用于类风湿性关节炎，抗核抗体(ANA)、抗DNA抗体用于系统性红斑狼疮，抗 *** 抗体用于原发性不孕症的诊断等;治疗上如毒素中毒用抗毒治疗以及免疫缺陷性疾病的治疗等。

命名

19世纪后期，V on Behring及其同事Kitasato研究发现，用白喉或破伤风毒素免疫动物后可产生具有中和毒素作用的物质，称之为抗毒素(antitoxin)，随后引入“抗体”一词来泛指抗毒素类物质。抗体(antibody，Ab)是B细胞接受抗原 *** 后增殖分化为浆细胞所产生的糖蛋白，主要存在于血清等体液中，是介导体液免疫的重要效应分子，能与相应抗原特异性结合，发挥免疫功能。1937年，Tiselius和Kabat用电泳方法将血清蛋白分为白蛋白、α1、α2、β及γ球蛋白等组分，并发现抗体主要存在于γ区，因此抗体又被称为γ球蛋白。随后，经1968年和1972年的世界卫生组织和圈际免疫学会联合会讨论决定，将具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白统一命名为免疫球蛋白(immunoglobulin，Ig)。Ig可分为分泌型Ig(secreted Ig，SIg)和膜型Ig(membrane Ig，mlg)。Slg主要存在于血液和组织液中，行使抗体的各种功能；mlg主要构成B细胞膜表面的抗原受体。

抗体的结构

一、抗体的基本结构 经x线晶体衍射结构分析发现，Ig由四条多肽链组成，各肽链之间南数量不等的链间二硫键连线。Ig可形成“Y”字型结构，称为Ig单体，是构成抗体的基本单位。 (一)重链和轻链 天然Ig分子含有四条异源性多肽链，其中，分子鼍较大的两条链称为重链(heavy chain，H)，而分子量较小的两条链称为轻链(Light chain，L)。同一Ig分子中的两条H链和两条L链的胺基酸组成完全相同。 1．重链分子量为50 000～75 000，由450～550个胺基酸残基组成。重链恒定区的胺基酸组成和排列顺序不同，其抗原性也不同。据此，可将12分为5类(class)，即IgM、IgD、IgG、IgA和IgE，其相应的重链分别为μ链、δ链、γ链、α链和ε链。不同类的Ig具有不同的特征，如链内和链间二硫键的数量和位置、结构域的数量及铰链区的长度等均不完全相同。即使是同一类的Ig，其铰链区胺基酸组成和重链二硫键的数量、位置也不同，据此又可将同类Ig分为不同的亚类(subclass)。例如，人lgG可分为四个亚类，包括IgGl、IgG2、IgG3和IgG4；人IgA可分为IgAl和lgA2两个亚类。 2．轻链分子量约为25 000，由214个胺基酸残基构成。轻链可分为两种，分别为kappa(κ)链和lambda(λ)链。据此，可将lg分为两型(type)，即κ型和λ型。一个Ig分子上两条轻链的型别总是相同的。不同类Ig既存在κ型，也存在λ型。同一个体内可同时存在κ型和λ型的Ig分子，不同种属生物体内两型轻链的比例不同。正常人血清Ig的κ：λ约为2：1，而在小鼠则为20：1。lg的κ与λ的比例异常可以反映免疫系统的异常。根据λ链恒定区个别胺基酸的差异，又可将λ链分为λl、λ2、λ3和λ4四个亚型(subtype)。 (二)可变区和恒定区 通过分析不同Ig重链和轻链的胺基酸序列发现，重链和轻链靠近N端的约1 10个胺基酸序列变化很大，其他部分胺基酸序列相对恒定。因此，将Ig轻链和重链中靠近N端胺基酸序列变化较大的区域称为可变区(variable region，V)，分别占重链和轻链的1/4和1/2；将靠近C端的胺基酸序列相对稳定的区域，称为恒定区(constant region，C)，分别占重链和轻链的3/4和1/2。 1．可变区 重链和轻链的V区分别称为VH和VL。VH和VL中各含有3个胺基酸组成和排列顺序高度可变的区域，称为高变区(hypervariable region，HVR)或互补决定区(complementarity determining region，CDR)， 包括HVRl(CDRl)、HVR2(CDR2) 和HVR3(CDR3)，其中，HVR3(CDR3)变化程度更高。VH的3个高变区分别位于29～31、49～58和95～102位胺基酸，而VL的3个高变区分别位于28～35、49～56和91～98位胺基酸。VH和VL的3个CDR共同组成Ig的抗原结合部位(antigen-binding site)，决定抗体的特异性，是抗体识别及结合抗原的部位。在V区中，CDR之外区域的胺基酸组成和排列顺序相对保守，称为骨架区(framework region，FR)。VH或VL各有四个骨架区，分别用 FR1、FR2、FR3和FR4表示。 2．恒定区 重链和轻链的C区分别称为CH和CL。不同型(κ或λ)Ig的CL长度基本一致，但是不同类Ig的CH长度不同，例如IgG、IgA和IgD包括CH1、CH2和CH3，而IgM和IgE则包括CHl、CH2、CH3和CH4。 (三)铰链区 铰链区(hinge region)位于CH1与CH2之间，富含脯氨酸，易伸展弯曲，从而改变抗原结合部位之间的距离，有利于抗体结合位于不同位置的抗原表位。铰链区易被木瓜蛋白酶、胃蛋白酶等水解，产生不同的水解片段。不同类Ig的铰链区不尽相同，例如人IgGl、IgG2、IgG4和IgA的铰链区较短，IgG3和IgD的铰链区较长，而IgM和IgE无铰链区。 二、抗体的结构域 Ig分子的两条重链和两条轻链都可摺叠成数个球形结构域(domain)，每个结构域行使其相应的功能。轻链有VL和CL两个结构域；IgG、IgA和IgD的重链有VH、CH1、CH2和CH3四个结构域；IgM和IgE的重链有五个结构域，即多一个CH4结构域。每个结构域由约110个胺基酸组成，胺基酸序列具有相似性，其二级结构是由几条多肽链摺叠形成的两个反向平行的β片层(anti—parallel β sheet)构成的，两个β片层中心的两个半胱氨酸残基由一个链内二硫键垂直连线，形成一个“β桶状(βbarrel)”或“β-三明治 (β sandwich)”结构，这种折式称为免疫球蛋白摺叠(immunoglobulin folding)。许多膜型和分泌型的蛋白质分子也含有这类独特摺叠的二级结构，因此，这类分子被统称为免疫球蛋白超家族(immunoglobulinsuperfamily，IgSF)。 三、J链和分泌片 Ig轻链和重链除上述基本结构外，某些类别的Ig还含有其他辅助成分，如J链和分泌片。 (一) J链 J链(joining chain)是一条富含半胱氨酸的多肽链，由浆细胞合成，其主要功能是将多个Ig单体连线为多聚体。2个IgA单体由J链相互连线形成二聚体，5个IgM单体由二硫键相互连线，并通过二硫键与J链连线形成五聚体。IgG、IgD和IgE常为单体，无J链。 (二) 分泌片 分泌片(secretory piece，SP)又称为分泌成分(secretory component，SC)，是分泌型IgA分子上的一个辅助成分，为一种含糖的肽链，由黏膜上皮细胞合成和分泌，以非共价形式结合于IgA二聚体上，使其成为分泌型IgA(SIgA)，并一起被分泌到黏膜表面。分泌片能保护SIgA的铰链区不被蛋白水解酶降解。 四、抗体分子的水解片段 在一定条件下，Ig分子肽链的某些部分易被蛋白酶水解为不同片段。木瓜蛋白酶(papain)和胃蛋白酶(pepsin)是最常用的两种Ig蛋白水解酶，并可籍此研究Ig的结构和功能，分离和纯化特定的12多肽片段。 (一) 木瓜蛋白酶水解片段 木瓜蛋白酶水解Ig的部位是在铰链区二硫键连线的两条重链的近N端，可将Ig裂解为两个完全相同的Fab段和一个Fc段。Fab段即抗原结合片段(fragment antigenbinding，Fab)，由一条完整的轻链与重链的VH和CHl结构域组成。一个Fab片段为单价，可与抗原结合但不产生凝集反应或沉淀反应；Fc段即可结晶片段(fragment crystallizable，Fc)，由Ig的CH2和CH3结构域组成。Fc段无抗原结合活性，是Ig与效应分子或细胞相互作用的部位。 (二)胃蛋白酶水解片段 胃蛋白酶作用于铰链区二硫键所连线的两条重链的近c端，水解Ig后可获得一个F(ab’ ₎₂ 片段和一些小片段pFc ’。F(ab’ ₎₂ 是由两个Fab段及铰链区组成，由于Ig分子的两个臂仍由二硫键连线，因此F(ab’ ₎₂ 片段为双价，可同时结合两个抗原表位，与抗原结合可发生凝集反应和沉淀反应。由于F(ab’ ₎₂ 片段既保留了结合相应抗原的生物学活性，又避免了Fc段免疫原性可能引起的副作用，因而被广泛用于制备生物制品，如白喉抗毒素、破伤风抗毒素均是经胃蛋白酶消化后精制提纯的生物制品。胃蛋白酶水解Ig后所产生的pFc 7最终被降解，无生物学作用。 右图是抗体的结构示意图。

主要功能

抗体的功能与其结构密切相关。同一抗体的V区和c区的胺基酸组成和顺序的不同，决定了其功能上的差异。不同抗体的V区和C区在结构变化上具有一定的规律，又使得其在功能上存在共性。V区和C区的组成和结构，决定了抗体的生物学功能。 一、中和毒素和阻止病原体入侵 识别并特异性结合抗原是抗体的主要功能，执行该功能的结构是抗体的V区，其中CDR部位在识别和结合特异性抗原中起决定性作用。抗体有单体、二聚体和五聚体，因此结合抗原表位的数日也不相同。抗体结合抗原表位的个数称为抗原结合价。Ig单体可结合2个抗原表位，为双价。SIgA是二聚体，可结合4个抗原表位，为4价。IgM是五聚体，理论上可以结合10个抗原，应该是10价，但由于立体构象的空间位阻，使lgM一般只能结合5个抗原表位，故为5价。 抗体的V区与抗原结合后，借助于c区的作用，在体外可发生各种抗原抗体结合反应，有利于抗原或抗体的检测和功能的判断；在体内可中和毒素、阻断病原体入侵、清除病原微生物；B细胞膜表面的IgM和IgD构成B细胞的抗原识别受体，能辅助B细胞特异性识别抗原分子。 二、激活补体产生攻膜复合物使细胞溶解破坏 人IgG1～3和IgM与相应抗原结合后，可因构象改变而使其CH2和CH3结构域内的补体结合点暴露，从而通过经典途径激活补体系统，产生多种效应功能，其中IgM、IgG1和IgG3激活补体系统的能力较强，IgG2较弱。IgA、IgE和IgG4本身难以激活补体，但在形成聚合物后可通过旁路途径激活补体系统。通常情况下，lgD不能激活补体。 三、调理吞噬和ADCC IgG可通过其Fc段与表面具有相应受体的细胞结合，产生不同的生物学作用。 1．调理作用(opsonization) 指IgG抗体(特别是IgG1和IgG3)的Fc段与中性粒细胞、巨噬细胞表面相应的Fc受体结合，从而增强吞噬细胞的吞噬作用。例如，细菌特异性的IgG抗体可通过其Fab段与相应的细菌抗原结合后，以其Fc段与巨噬细胞或中性粒细胞表面相应的Fc受体结合，通过IgG的Fab段和Fc段的“桥联”作用，促进吞噬细胞对细菌的吞噬。 2．抗体依赖的细胞介导的细胞毒作用(antibody-dependent cell—mediated cytotoxicity，ADCC) 指具E有杀伤活性的细胞(如NK细胞)通过其表面的Fc受体识别包被于靶细胞表面抗原(如病毒感染细胞或肿瘤细胞)上的抗体的Fc段，直接杀伤靶细胞。 NK细胞是介导ADCC的主要细胞。抗体与靶细胞上的抗原结合是特异性的，而表达Fc受体细胞的杀伤作用是非特异性的。 四、介导 I 型超敏反应 IgE为亲细胞抗体，可通过其Fc段与肥大细胞和嗜碱性粒细胞表面的IgE高亲和力Fc受体结合，使其致敏。当相同的变应原再次进入机体时，可以直接与致敏靶细胞表面的特异性IgE结合，促使这些细胞合成和释放生物活性物质，引起I型超敏反应。 五、穿过胎盘屏障和黏膜 在人类，lgG是唯一能够通过胎盘的抗体。胎盘母体一侧的滋养层细胞可表达一种特异性的IgG输送蛋白，称为FcRn。IgG可选择性地与FcRn结合，从而转移到滋养层细胞内，并主动进入胎儿的血循环中。IgG穿过胎盘的作用在于这是一种重要的自然被动免疫机制，对于新生儿抗感染具有重要意义。另外，sigA可通过呼吸道和消化道的黏膜，在黏膜局部免疫中发挥重要的免疫防御作用。

特性和功能

一、IgG IgG于出生后3个月开始合成，3～5岁接近成人水平。IgG是血清和体液中含量最高的抗体，占血清总Ig的75%～80%。人lgG有4个亚类，根据其在血清中浓度的高低排序，分别为IgG1、IgG2、IgG3、IgG4。IgG的半衰期为20～23天，是再次免疫应答产生的主要抗体，其亲和力高，在体内分布广泛，具有重要的免疫效应，是机体抗感染的“主力军”。IgG1、IgG2和IgG3可以穿过胎盘屏障，在新生儿抗感染免疫中起重要作用。IgG1、lgG2和IgG3能通过经典途径活化补体，并可与巨噬细胞、NK细胞表面Fc受体结合，发挥调理作用、ADCC作用等；人IgGl、IgG2和IgG4可通过其Fc段与葡萄球菌蛋白A(SPA)结合，借此可纯化抗体，并用于免疫诊断。某些自身抗体如抗甲状腺球蛋白抗体、抗核抗体，以及引起Ⅱ、Ⅲ型超敏反应的抗体也属于IgG。 二、IgM IgM占血清Ig总量的5%～10%，血清浓度约为1mg/ml。单体IgM以膜结合型表达于B细胞表面，构成B细胞抗原受体，只表达mlgM是未成熟B细胞的标志。分泌型IgM为五聚体，是分子量最大的Ig，沉降系数为19S，称为巨球蛋白(macroglobulin)，一般不能通过血管壁，主要存在于血液中。五聚体IgM含有10个Fab段，具有很强的抗原结合能力；含有5个Fc段，比IgG更易激活补体。天然血型抗体为IgM，血型不匹配的输血，可导致严重的溶血反应。IgM是个体发育过程中最早合成和分泌的抗体，在胚胎发育晚期的胎儿即能产生IgM，故脐带血lgM升高提示胎儿有宫内感染(如风疹病毒或巨细胞病毒等感染)。IgM也是初次体液免疫应答中最早出现的抗体，是机体抗感染免疫的“先头部队”；血清中IgM升高，提示新近发生感染，可用于感染的早期诊断。 三、IgA IgA分为两型：血清型为单体，主要存在于血清中，仅占血清Ig总量的10%～15%；分泌型IgA(secretory IgA，SIgA)为二聚体，由J链连线，含内皮细胞合成的分泌片，经分泌性上皮细胞分泌至外分泌液中。SIgA合成和分泌的部位在肠道、呼吸道、乳腺、唾液腺和泪腺，因此主要存在于胃肠道和支气管分泌液、初乳、唾液和泪液。SIgA是外分泌液中主要的抗体类别，参与黏膜局部免疫，通过与相应病原微生物结合，阻止病原体黏附到细胞表面，在局部抗感染中发挥重要作用。SIgA在黏膜表面也有中和毒素的作用。新生儿易患呼吸道、胃肠道感染可能与IgA合成不足有关。婴儿可从母亲初乳中获得SIgA，这是一种重要的自然被动免疫过程。 四、IgD 正常人血清lgD浓度很低，仪占血清Ig总量的0.2%。IgD可在个体发育的任何时间产生。5类lg中，IgD的铰链区最长，易被蛋白酶水解，故其半衰期很短(仅3天)。lgD分为两型：血清型IgD的生物学功能尚不清楚；膜结合型IgD(mlgD)构成BCR，是B细胞分化发育成熟的标志，未成熟B细胞仅表达mlgM，成熟B细胞可同时表达mlgM和mIgD，称为初始B细胞(naive B cell)。活化的B细胞或记忆性B细胞表面的mlgD会逐渐消失。 五、IgE IgE是正常人血清中含量最少的Ig，血清浓度极低，约为5×10 以上，可与众多不同抗原发生特异性结合。抗体多样性的原因主要有两方面： 1．外源性因素环境中抗原种类甚多，每种大分子抗原又有多种抗原表位，每种抗原表位均可选择激活体内一个B细胞克隆，产生一种特异性抗体。 2．内源性因素抗体多样性的另一个原因是由基因的结构及功能特征所决定的。编码人Ig重链及κ、λ型轻链的基因分别位于第14、2、22号染色体上。其中编码Ig重链的基因包括编码可变区的V、D、J及编码恒定区的C基因；编码Ig轻链的基因包括编码可变区的V、J及编码恒定区的C基因。每种基因片段是以多拷贝的形式存在，其中编码重链V区的VH、DH和JH的基因片段数分别为50、23和6个；编码K轻链V区的Vx和JK基因片段数分别为60和5个，编码入轻链V区的VX和J入基因片段数分别为30和7个。这些基因在胚系阶段以分隔的形式存在。在B细胞的分化发育过程中，这些基因片段发生重排和组合，从而产生数量巨大、能识别特异性抗原的BCR。每种具有特异性BCR的B细胞克隆可识别相应的抗原，产生一种特异性抗体。Ig基因重组是B细胞合成无数特异性抗体的主要原因。

抗体规律

凡能产生抗体的高等动物(包括人类)，当注入胸腺依赖性抗原(TD抗原)进行免疫时都有着相同产生抗体的规律，即存在初次免疫应答(primary immune response)和再次免疫应答(secondary immune response)。初次免疫应答是指机体第一次接触某种抗原物质引起特异性抗体产生的过程。其特点是潜伏期长(一周以上)，产生的抗体滴度(效价)低、维持的时间短，产生的抗体以IgM为主；再次免疫应答是指机体以后再次接触同样的抗原后所产生的抗体应答过程。其特点是产生抗体的潜伏期短、抗体滴度高，维持的时问长，产生的抗体以IgG为主。 非胸腺依赖性抗原(TI抗原)引起的体液免疫由于不产生记忆细胞，因此只有初次免疫应答，没有再次免疫应答。

lg的基本结构是什么

四肽链结构。lg是免疫球蛋白的缩写，免疫球蛋白(lg)指具有抗体(Ab)活性或化学结构，与抗体分子相似的球蛋白，免疫球蛋白是由两条相同的轻链和两条相同的重链通过链间二硫键连接而成的四肽链结构。

在免疫学研究中什么作为首选动物

在免疫学研究中什么作为首选动物如下：

(一)大鼠:大鼠对绵羊红细胞和牛r球蛋白的免疫反应有品系差异。大鼠有抗体lgE，蠕虫感染常能诱发大量的lgE抗体，它们存在于血液循环中，常规的免疫法只能使大鼠产生少量的抗体，在体内存在的时间较短。百日咳杆菌免疼大鼠主要产生l0E，如在此抗原中加入福氏完全佐剂，免疫大鼠则产生IgGa。

(二) 小鼠: 小鼠的免疫球蛋白有lgM、IgA、IgE、lgG1、lgG2a和IgG2b。小鼠很少见到典型的迟发型变态反应，也不象其它动物那样有规律。能诱发速发型变态反应，其全身性过敏反应的特点是循环不畅，循环性虚脱，常在几小时甚至10到20 分钟死亡。BALB/C小鼠常用于制备单克隆抗体。

(三) 豚鼠: 豚鼠中已确定的免疫球蛋白有: lgG (lgG1、lgG2) 、IgA和IgE。IgG1 是变态反应的媒介，lgG2在抗原抗体的反应中起结合补体的作用。豚鼠除作为补体的来源外，还被用于结核菌素的皮内试验和接触过敏物质的迟发型变态反应的研究。豚鼠和人的结核菌素反应差别是有无细胞浸润，另外豚鼠的迟发型变态反应在24-48h达到高峰，人在48-96h达到高峰。

(四)免: 新西兰白免常用于实验室制备抗体，及被用来作过敏反应的研究。由 gG和IgE引出的过敏反应临床症状相似，机理都是抗原抗体结合和血小板-白细胞凝集形成沉淀物，释放药理活性物质(组织胺和5-轻色胺)进入肺循环，在右心的流出道中产生一种机械和药理的联合作用，导致循环性虚脱。

(五)狗: 狗的免疫球蛋白有lgG、lgM、lgA、lgG1、lgG2。 在狗花粉病和各种蠕虫感染中发现lgE。Lewis等认为狗对颗粒性抗原能较好地产生抗体，但新生狗初次免疫反应所产生的抗体几乎是lgM类，成年狗产生的抗体几乎是lgM和IgG，这两种球蛋白的数量与初生狗的lgM几乎相等.新生狗在再次反应中能合成lqG和lgM。

除人之外，狗是对气溶胶出现变态反应的唯一的实验动物模型，狗是研究人的变态反应和气喘的适宜的实验模型。狗由豚草花粉 (Raweed pillens) 致敏后，血液和皮肤中出现lgE抗体。

IgG1、IgG2、IgG3、IgG4的作用分别是什么

IgG四种亚型区别及功能介绍IgG抗体有4种亚型：IgG1、IgG2、IgG3、IgG4，尽管二硫键的位置和数目不同，但4种亚型抗体的空间结构很相似，含量依次减少。1.IgG1生理特性：IgG1是血浆中含量最多的一种亚型。它是肿瘤免疫治疗中最具潜力的亚型，而且由于人IgG1也能够有效结合鼠源Fcγ受体，因而在小鼠体内模型中也能够观察到明显的效果。同时由于这种有效结合,其在体内的血清半衰期时间较久。从工业化角度看，IgG1能够在杂交瘤细胞（CHO）中高表达并可用高效经济的方式进行纯化（Protein-A），同时具有较高的稳定性。这些特征都决定了IgG1是一种比较理想的可工业化生产（GMP）的抗体。IgG1是现阶段最常被使用的Fc亚型，科学家在此基础上通过Fc工程化策略来优化其功能特性，稳定性和药代动力等特征。2.IgG2生理特性：IgG2主要用来中和抗原或阻断受体配体的结合，其CDC和ADCC效应表现非常弱，在早期基于其上市的仅为EGFR抗体。但随着免疫检查点研究的兴起，越来越多的基于IgG2的药物进入临床并上市， IgG2虽然和C1q的结合比较弱，但当抗原或抗体溶度较高时仍旧可以引发CDC效应，同时IgG2是唯一可以结合FcγRIIa (CD32a)的亚型，而且这种结合可以通过单核苷酸多态性（SNP）进行调节，这种多形性可影响IgG2的功能活性。因而FcγRIIa高亲和力变异体(131-His)经髓系细胞介导后可诱导Anti-CD3-IgG2介导的T细胞活化和增殖。不仅如此，人IgG2 EGFR抗体（panitumumab）能够通过髓系细胞介导ADCC效应。3.IgG3生理特性：IgG3有一个延长的铰链区域，其核心铰链区有11对二硫键，因此对于蛋白酶切割不稳定。IgG3与FcγRs的结合能力最强，能引发ADCC和ADCP，且CDC效应比IgG1更强。但IgG3的半衰期更短，其R435不同于其他IgG分子的H435，这影响了其与FcRn的结合，考虑到药代动力学需要更频繁的给药，因而很少选择用来开发抗体药物。同时从经济角度来看，IgG3抗体无法用现阶段工业化常用的Protein-A来进行纯化，且易形成多聚体，这无疑会大大增加纯化成本，这进一步抑制了基于此亚型的抗体开发。4.IgG4生理特性：IgG4分子的铰链区较短，且其与FcγRI（CD64）之外的FcγRs结合较弱。IgG4分子不能引起CDC和NK细胞介导的ADCC，但是能引起巨噬细胞介导的ADCP。在体内，IgG4分子会经历Fab-arm交换的过程，从而形成半分子以及双特异的功能单价的抗体，这可能解释IgG4在健康人和疾病患者中生物和病理生理学性能。这种性状为开发双特异性抗体提供了一种新的思路。但S228P能够稳定IgG4分子，阻止半分子的形成。以免疫检验点抑制剂为例，PD-1/PD-L1通路理论上是以PD-1抗体或者PD-L1抗体阻断该通路，解除对T细胞等的抑制，从而杀死细胞。该作用机制不同于以往抗癌抗体等依赖ADCC活性等杀死细胞的机制，因此PD-1抗体Opdivo、Keytruda在设计时采用了ADCC活性弱的IgG4亚型，PD-L1抗体Tecentriq采用了IgG1亚型但采用抗体工程去除了糖基化，亦没有ADCC活性。

免疫遗传学的抗体遗传

多种多样的浆细胞是由淋巴细胞分化而来的。应用基因建株、分子杂交和核苷酸顺序分析技术，发现免疫球蛋白分子的轻链和重链都是由若干被隔开的基因片段或称外显子编码的。在决定轻链的染色体上，有L、V、J、C四类基因片段。V片段（可变片段）约有150种，J片段（连接片段）约有5种，L片段（引导片段）和C片段（恒定片段）各有一种。在淋巴细胞分化过程中，这些基因片段经过重排而连接在一起后才能被转录。重排时 V/J接头有灵活性，估计有10种可能性。原始转录产物再经过加工拼接，才成为L-V-J-C连续的mRNA。L片段在翻译后被切去，V-J片段翻译成为可变区，C片段翻译成为恒定区。重排时的不同组合和 V/J接头的灵活性可导致约7500种（150×5×10）轻链基因。在决定重链子的染色体上，有L、V、D、J、C五类基因片段。其中L片段1种，估计V片段有80种，D片段（多样性片段）有50种，J片段有6种，C片段有 8种。V/D和D/J接头估计各有10种可能性。8种C片段决定免疫球蛋白的类别，即lgM、lgD、lgG3、lgG1、lgG2b、lgG2a、lgE或lgA，它们针对同一种抗原决定簇而有同样的可变区。通过重排和接头的灵活性可导致240万种（80×50×6×10×10）重链基因。轻链和重链组合起来可以产生180亿种（750×2400000）免疫球蛋白分子。如果再加上可能产生的体细胞突变（估计突变率是1/10000细胞/代），抗体的多样性还可以扩大。抗体多样性的来源虽然已经在细胞水平和分子水平上得到了一些说明，但是还有许多问题有待解决。已知一种浆细胞只产生一种特异性抗体分子，在杂合状态下它的等位基因是不表达的。对这种等位排斥现象至今不知道它的机理。对于染色体重排的确切过程现在知道得也还很少。

乳免疫蛋白是什么

这一发明在快速提高免疫力方面对人类健康事业做出了卓越贡献。 　　所属学科：免疫学（一级学科）；免疫系统（二级学科）；免疫分子（三级学科）本段2、乳免疫蛋白的成分　　乳免疫蛋白含有α-乳白蛋白、β-乳球蛋白、白蛋白、乳过氧化酶蛋白、免疫球蛋白、乳转铁蛋白、这六种成分。α-乳白蛋白　　可保护免疫球蛋白和生长因子免遭胃肠道蛋白酶的降解、破坏，使免疫因子在肠道内保持活性β-乳球蛋白　　能调节体内健康菌环境，可抑制鼠伤寒沙门氏菌、肠尖沙门氏菌、小肠结肠炎耶尔森菌、催产克雷杆菌、大肠杆菌、肠粘膜回肠糖蛋白组分的吸附作用，继而阻断这些细菌移生和感染机体的作用。乳氧化酶蛋白　　能破坏细菌、病毒的细胞，抑制其RNA、DNA合成过程，是一种抵抗入侵细菌和病毒的保护性蛋白。免疫球蛋白　　lgG1/lgG2/Lga/Lgm与相应抗原特异性结合，使该抗原丧失了破坏机体健康的能力，与相应抗原结合后，激活补体经典途径最终发生细菌、病毒、肿瘤细胞被溶解作用，促进吞噬细胞对细菌、病毒、微生物抗原的吞噬，而且（ADCC）lgG可与肿瘤或病毒感染的靶细胞结合，可通过其变构而活化的CH3功能区与NK细胞，吞噬和触发吞噬细胞对肿瘤细胞、各种病毒细胞的杀伤破坏作用。乳铁蛋白　　既可以通过夺走病原微生物生长繁殖所需的铁离子而达到抗菌作用，也可以吸附氧化过程中起催化作用的铁离子，使氧化过程受阻，起到抗氧化的功效，乳铁蛋白还可以摄取铁离子转运到造血系统，为造血提供原料，促进血细胞的生成。本段3、乳免疫蛋白与血液制剂免疫球蛋白的区别相同点　　两者都能够快速提高机体的免疫力。